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Un gran número de los procesos metabólicos y biológicos son catalizados por enzimas; las enzimas son compuestos químicos orgánicos que pertenecen al grupo específico de las biomoléculas denominadas proteínas. Las enzimas poseen en su estructura molecular cuaternaria, organizaciones internas que permiten definir un lugar denominado centro activo; su función química, cinética y termodinámica se relacionan con la disminución de la energía de activación en el curso de la reacción neta.
Los mecanismos de reacción enzimáticos que suceden en las interacciones metabólicas de los microorganismos han permitido desarrollar una serie de pruebas cualitativas que determinan la presencia o ausencia de bacterias en una muestra o un cultivo haciendo uso de técnicas rápidas que facilitan el diagnóstico clínico.
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- Joaquín Ramírez Ramírez, Marcela Ayala Aceves. Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan? Revista Digital Universitaria, UNAM. 2014; 15, No.12. Disponible en Internet: <http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/index.html> ISSN: 1607-6079.
- Melo R V, Cuamatzi O. Bioquímica de los procesos metabólicos. Editorial Reverte, 2007.
- P. Chelikani, I. Fita and P. C. Loewen. Diversity of structures and properties among catalases. Cellular and Molecular Life Sciences. 2004; 61, 192-208.
- https://doi.org/10.1007/s00018-003-3206-5
- J. A. Imlay. Pathways of oxidative damage. Annual Review of Microbiology. 2003; 57, 395-418.
- https://doi.org/10.1146/annurev.micro.57.030502.090938
- P. Nicholls, I. Fita and P. C. Loewen. Enzymology and structure of catalases. Advances in Inorganic Chemistry. 2001; 51, 51-106.
- https://doi.org/10.1016/S0898-8838(00)51001-0
- Adelaida Díaz. La estructura de las catalasas. REB. 2003; 22 (2): 76-84
- Poole RK. Oxygen reactions with bacterial oxidases and globins: binding, reduction and regulation. Antonie Van Leeuwenhoek. 1994;65(4):289-310.
- https://doi.org/10.1007/BF00872215
- Rodríguez Perón José Miguel, Menéndez López José Rogelio, Trujillo López Yoel. Radicales libres en la biomedicina y estrés oxidativo. Rev Cub Med Mil [Internet]. 2001 Mar [citado 2021 Oct 26] ; 30( 1 ): 15-20. Disponible en: http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0138-65572001000100007&lng=es.
- Jurtshuk P Jr, McQuitty DN. Use of a quantitative oxidase test for characterizing oxidative metabolism in bacteria. Appl Environ Microbiol. 1976 May;31(5):668-79
- https://doi.org/10.1128/aem.31.5.668-679.1976
- Sandeep Thirunavukkarasu, Rathish K C. Evaluation of direct tube coagulase test in diagnosing staphylococcal bacteremia. J Clin Diagn Res. 2014 May;8(5):DC19-21
- Qinfang Qian, Karen Eichelberger, James E Kirby. Rapid identification of Staphylococcus aureus in blood cultures by use of the direct tube coagulase test. J Clin Microbiol. 2007 ;45(7):2267-9.
- https://doi.org/10.1128/JCM.00369-07
- Corrales L., Ávila S., Estupiñan. S., Bacteriología: teoría y práctica. Bogotá: 1a edición, editorial UCMC, 2013.
- Forbes B, Sahm D, Weissfeld A. Diagnóstico Microbiológico de Bailey & Scott. 2009. 12 ed. Editorial Panamericana S.A. Argentina.
- Gerceker D, Karasartova D, Elyürek E, Barkar S, Kiyan M, Ozsan TM, Calgin MK, Sahin F. A new, simple, rapid test for detection of DNase activity of microorganisms: DNase Tube test. J Gen Appl Microbiol. 2009 Aug;55(4):291-4.
- https://doi.org/10.2323/jgam.55.291
- Pimenta FP, Souza MC, Pereira GA, Hirata R Jr, Camello TC, Mattos-Guaraldi AL. DNase test as a novel approach for the routine screening of Corynebacterium diphtheriae. Lett Appl Microbiol. 2008 Mar;46(3):307-11
- https://doi.org/10.1111/j.1472-765X.2007.02310.x
- Koneman, Elmer. Diagnóstico Microbiológico, España: 6a edición, editorial Panamericana, 2008
- Morejón García Moisés. Betalactamasas de espectro extendido. Rev cubana med. 2013; 52( 4 ): 272-280.
- Gonzalo Fernández Balaguer, Carmen del Águila, Carolina Hurtado Marcos y Rubén Agudo Torres. reconstrucción ancestral de una β-lactamasa y comparativa con
- sus homólogos actuales. An. Real Acad. Farm. 2021; 87,(2): 155 - 170
- Guillermo Urquizo Ayala, Dra. Jackeline Arce Chuquimia, Dra. Gladys Alanoca Mamani. Resistencia bacteriana por beta lactamasas de espectro extendido: un problema creciente. Rev Med La Paz. 2018; 24(2)
- C. Suarez, F. Gudiol. Estructura química de los β-lactámicos. Enferm Infecc Microbiol Clin. 2009;27(2):116-129.
- Karen Bush, 2018. Past and Present Perspectives on β-Lactamases. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 62. pp. 1076-18.
- https://doi.org/10.1128/AAC.01076-18
- Jeimmy Castañeda, Karen Gómez, Lucía Corrales, Sebastián Cortés. Perfil de resistencia a antibióticos en bacterias que presentan la enzima NDM-1 y sus mecanismos asociados: una revisión sistemática. NOVA. 2016; 13 (25): 95-111.
- https://doi.org/10.22490/24629448.1733
- Stephen J. Manual de pruebas de susceptibilidad antimicrobiana. Seattle: DATA; 2005
- Calvo J, Cantón R, Fernandez F, Mirelis B, Navarro F. Procedimientos en Microbiología Clínica. España: EIMC; 2011
- Barría C, Carrasco S, Lima C, Aguayo A, Domínguez M, KPC: Klebsiella pneumoniae carbapenemasa, principal carbapenemasa en enterobacterias. Rev. chil. infectol. [Internet] 2017; vol.34 no.5 476 [Consultado 2021 11 22] Disponible en: https://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0716-10182017000500476
- https://doi.org/10.4067/S0716-10182017000500476
- BIOMÉRIEUX. RAPIDEC® CARBA NP [INTERNET]. [Consultado 2021 abril 22]. Disponible en https://www.biomerieux.com.co/diagnostico-clinico/rapidec-carba-np
- Germán Bou, Ana Fernández-Olmos, Celia García, Juan Antonio Sáez-Nieto, Sylvia Valdezate. Métodos de identificación bacteriana en el laboratorio de microbiología. Bioanálisis. 2012; 1: 22-34.
- Samantha T Compton , Stephen A Kania, Amy E Robertson, Sara D Lawhon, Stephen G Jenkins, Lars F Westblade, David A Bemis. Evaluation of Pyrrolidonyl Arylamidase Activity in Staphylococcus delphini. J Clin Microbiol . 2017 Mar;55(3):859-864.
- https://doi.org/10.1128/JCM.02076-16
- Chen CH, Huang LU, Lee JH, Lee WH, Zhonghua Yi Xue Za Zhi. Presumptive identification of streptococci by pyrrolidonyl-beta-naphthylamide (PYR) test. (Taipei). 1997 Apr;59(4):259-64.
- Oberhofer TR. Value of the L-pyrrolidonyl-beta-naphthylamide hydrolysis test for identification of select gram-positive cocci. Diagn Microbiol Infect Dis. 1986 Jan;4(1):43-7.
- https://doi.org/10.1016/0732-8893(86)90055-6
- Bombicino KA, Almuzara MN, Famiglietti AM, Vay C. Evaluation of pyrrolidonyl arylamidase for the identification of nonfermenting Gram-negative rods. Diagn Microbiol Infect Dis. 2007 Jan;57(1):101-3.
- https://doi.org/10.1016/j.diagmicrobio.2006.02.012
- Alvin Fox. Microbiology and Inmunology, University of South Carolina de Sur, School of Medicine. Chapter thirteen, Bacteriology. On Line. https://microbiologybook.org/book/bact-sta.htm. Consultado August 27, 2021.
- Schmidt H, Naumann G. Phosphatase-novobiocin-mannose-inhibition test (PNMI-test) for routine identification of the coagulase-negative staphylococcal urinary tract pathogens S. epidermidis and S. saprophyticus. Zentralbl Bakteriol. 1990 Apr;272(4):419-25.
- https://doi.org/10.1016/S0934-8840(11)80042-3
- Lutz Heide. New aminocoumarin antibiotics as gyrase inhibitors. Int J Med Microbiol
- . 2014 Jan;304(1):31-6.
- Paweł Berczyński, Aleksandra Kładna, Irena Kruk, Hassan Y Aboul-Enein. Radical-scavenging activity of penicillin G, ampicillin, oxacillin, and dicloxacillin. Luminescence
- . 2017 May;32(3):434-442.
- Ercibengoa M. Assessment of the Optochin Susceptibility Test to Differentiate Streptococcus pneumoniae from other Viridans Group Streptococci. Clin Lab. 2021 Mar 1;67 (3).
- https://doi.org/10.7754/Clin.Lab.2020.200438
- Raddaoui A, Ben Tanfous F, Achour W, Baaboura R, Ben Hassen A. Description of a novel mutation in the atpC gene in optochin-resistant Streptococcus pneumoniae strains isolates from Tunisia. Int J Antimicrob Agents. 2018;51(5):803-805.
- https://doi.org/10.1016/j.ijantimicag.2017.12.029
- Suaya JA, Fletcher MA, Georgalis L, Arguedas AG, McLaughlin JM, Ferreira G, Theilacker C, Gessner BD, Verstraeten T. Identification of Streptococcus pneumoniae in hospital-acquired pneumonia in adults. J Hosp Infect. 2021;108:146-157.
- https://doi.org/10.1016/j.jhin.2020.09.036
- Barış A, Anlıaçık N, Bulut ME, Deniz R, Yücel E, Aktaş E. Evaluation of Mascia Brunelli rapid antigen test in the diagnosis of group A streptococcal pharyngitis. Mikrobiyol Bul. 2017 Jan;51(1):73-78.
- https://doi.org/10.5578/mb.43448
- Kemnic TR, Coleman M. Trimethoprim Sulfamethoxazole. 2021 Jul 18. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2021 Jan-. PMID: 30020604.
- https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30020604/
- Guo D, Xi Y, Wang S, Wang Z. Is a positive Christie-Atkinson-Munch-Peterson (CAMP) test sensitive enough for the identification of Streptococcus agalactiae?. BMC Infect Dis. 2019 Jan 3;19(1):7.
- https://doi.org/10.1186/s12879-018-3561-3
- Savini V, Paparella A, Serio A, Marrollo R, Carretto E, Fazii P. Staphylococcus pseudintermedius for CAMP-test.Int J Clin Exp Pathol. 2014 Mar 15;7(4):1733-4. eCollection 2014.